碳水子自我的繁琐性和很多的N-glycoproteins低展现平行能让对N-glycosylation形式的定性分析的形容极其麻烦。在的检测低丰度的N糖基化表达核淀粉酶酶或肽段时，这当中参杂大量的未表达的核淀粉酶酶肽断，这很轻松将低丰度的糖基化表达核淀粉酶酶肽段的走势遮掩。凝素亲和法是当下糖核淀粉酶酶质组学中软件较广泛的提取聚集的方式。凝集素（lectin）不是类糖配合核淀粉酶酶质，能专心面部识别相应特有形式的单糖或聚糖中既定的的糖基字段而与之配合，同旁内角与糖链可逆反应非共价配合，糖核淀粉酶酶或糖肽被凝集素猎取完后，一般用既定的的单糖可以通过激烈配合凝集素将糖核淀粉酶酶或糖肽冲洗掉来。 蛋清质路过酶解后借助率凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，但是用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中割除衔接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治理 促使Asn团伙结构量添加2.9890Da。还有用高高精准度LC-MS质谱仪检侧脱糖后的肽段，使用检索系统参数库，确保脱糖后团伙结构量和他理论体系团伙结构量的变幻并且 糖基化呈现肽段的队列，于是知道该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道最后，再借助率label-free的方式对其完成按量深入分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031